വിക്കിപീഡിയ

പെപ്റ്റൈഡ്

പെപ്റ്റൈഡ് ബോണ്ടുകൾ കൊണ്ട് ബന്ധിപ്പിച്ച രണ്ട് മുതൽ അമ്പത് വരെ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ഹ്രസ്വ ശൃംഖലകളാണ് പെപ്റ്റൈഡുകൾ എന്ന് അറിയപ്പെടുന്നത്. [1][2] പത്തോ പതിനഞ്ചോ അതിൽ താഴെയോ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ശൃംഖലകളെ ഒലിഗോപെപ്റ്റൈഡുകൾ എന്ന് വിളിക്കുന്നു, അതിൽ ഡൈപെപ്റ്റൈഡുകൾ, ട്രൈപെപ്റ്റൈഡുകൾ, ടെട്രാപെപ്റ്റൈഡുകൾ എന്നിവ ഉൾപ്പെടുന്നു.

പച്ച നിറത്തിൽ അമിനോ എൻഡും (എൽ-വാലിൻ) നീല നിറത്തിൽ കാർബോക്‌സിൽ എൻഡും (എൽ-അലനൈൻ) അടയാളപ്പെടുത്തിയ ഒരു ടെട്രാപെപ്റ്റൈഡ്.

ഏകദേശം അമ്പത് അമിനോ ആസിഡുകൾ വരെ നീളമുള്ള, തുടർച്ചയായ, ബ്രാഞ്ചുചെയ്യാത്ത പെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയാണ് പോളിപെപ്റ്റൈഡ്. [3]ന്യൂക്ലിക് ആസിഡുകൾ, ഒലിഗോസാക്രറൈഡുകൾ, പോളിസാക്രറൈഡുകൾ എന്നിവയ്ക്കൊപ്പം പെപ്റ്റൈഡുകൾ ബയോളജിക്കൽ പോളിമറുകളുടെയും ഒലിഗോമറുകളുടെയും വിശാലമായ രാസ വിഭാഗങ്ങളിൽ പെടുന്നു.

ഏകദേശം അമ്പതിലധികം അമിനോ ആസിഡുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്ന, അല്ലെങ്കിൽ 10,000 Da അല്ലെങ്കിൽ അതിൽ കൂടുതൽ തന്മാത്രാ പിണ്ഡം ഉള്ള പോളിപെപ്റ്റൈഡുകളെ പ്രോട്ടീൻ എന്ന് വിളിക്കുന്നു.[3][4][5] പ്രോട്ടീനുകളിൽ ജൈവശാസ്ത്രപരമായി പ്രവർത്തനപരമായ രീതിയിൽ ക്രമീകരിച്ചിരിക്കുന്ന ഒന്നോ അതിലധികമോ പോളിപെപ്റ്റൈഡുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു, ഇത് പലപ്പോഴും കോഎൻ‌സൈമുകൾ, കോഫാക്ടറുകൾ എന്നിവപോലുള്ള ലിഗാൻഡുകളുമായോ അല്ലെങ്കിൽ മറ്റൊരു പ്രോട്ടീൻ അല്ലെങ്കിൽ ഡി‌എൻ‌എ അല്ലെങ്കിൽ ആർ‌എൻ‌എ പോലുള്ള മറ്റ് മാക്രോമോളിക്യൂളുകളുമായോ അല്ലെങ്കിൽ സങ്കീർണ്ണമായ മാക്രോമോളികുലാർ അസംബ്ലികളുമായോ ബന്ധപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു.[6]

പെപ്റ്റൈഡുകളിൽ സംയോജിപ്പിച്ചിരിക്കുന്ന അമിനോ ആസിഡുകളെ റെസിഡ്യൂസ് എന്ന് വിളിക്കുന്നു. ഓരോ അമൈഡ് ബോണ്ടിന്റെയും രൂപീകരണ സമയത്ത് ഒരു ജല തന്മാത്ര പുറത്തുവിടുന്നു. സൈൈക്ലിക് പെപ്റ്റൈഡുകൾ ഒഴികെയുള്ള എല്ലാ പെപ്റ്റൈഡുകൾക്കും പെപ്റ്റൈഡിന്റെ അവസാനത്തിൽ എൻ-ടെർമിനൽ (അമിൻ ഗ്രൂപ്പ്), സി-ടെർമിനൽ (കാർബോക്‌സിൽ ഗ്രൂപ്പ്) റെസിഡ്യു (ചിത്രത്തിലെ ടെട്രാപെപ്റ്റൈഡിനായി കാണിച്ചിരിക്കുന്നതുപോലെ).

ക്ലാസുകൾ

തിരുത്തുക

പലതരം പെപ്റ്റൈഡുകൾ ഉണ്ട്. അവയുടെ ഉറവിടങ്ങളും പ്രവർത്തനങ്ങളും അനുസരിച്ച് അവയെ തരംതിരിക്കുന്നു. ഹാൻഡ്‌ബുക്ക് ഓഫ് ബയോളജിക്കലി ആക്റ്റീവ് പെപ്റ്റൈഡുകൾ അനുസരിച്ച്, പെപ്റ്റൈഡുകളുടെ ചില ഗ്രൂപ്പുകളിൽ പ്ലാന്റ് പെപ്റ്റൈഡുകൾ, ബാക്ടീരിയ / ആൻറിബയോട്ടിക് പെപ്റ്റൈഡുകൾ, ഫംഗസ് പെപ്റ്റൈഡുകൾ, ഇൻവെർട്ടിബേറ്റ് പെപ്റ്റൈഡുകൾ, ആംഫിബിയൻ / സ്കിൻ പെപ്റ്റൈഡുകൾ, വെനം പെപ്റ്റൈഡുകൾ, കാൻസർ / ആൻറി കാൻസർ പെപ്റ്റൈഡുകൾ, വാക്സിൻ പെപ്റ്റൈഡുകൾ, ഇമ്യൂൺ / ഇൻഫ്ലമേറ്ററി പെപ്റ്റൈഡുകൾ, എൻ‌ഡോക്രൈൻ പെപ്റ്റൈഡുകൾ, ഇൻ‌ജസ്റ്റീവ് പെപ്റ്റൈഡുകൾ, ഗ്യാസ്ട്രോഇന്റസ്റ്റൈനൽ പെപ്റ്റൈഡുകൾ, കാർഡിയോവാസ്കുലർ പെപ്റ്റൈഡുകൾ, റീനൽ പെപ്റ്റൈഡുകൾ, റസ്പിരേറ്ററി പെപ്റ്റൈഡുകൾ, ഒപിയേറ്റ് പെപ്റ്റൈഡുകൾ, ന്യൂറോട്രോഫിക് പെപ്റ്റൈഡുകൾ, ബ്ലഡ്-ബ്രെയിൻ പെപ്റ്റൈഡുകൾ എന്നിവ ഉൾപ്പെടുന്നു.[7]

ചില റൈബോസോമൽ പെപ്റ്റൈഡുകൾ പ്രോട്ടിയോളിസിസിന് വിധേയമാണ്. ഇവ സാധാരണയായി ഉയർന്ന ജീവികളിൽ ഹോർമോണുകളും സിഗ്നലിംഗ് തന്മാത്രകളും ആയി പ്രവർത്തിക്കുന്നു. ചില സൂക്ഷ്മാണുക്കൾ ആൻറിബയോട്ടിക്കുകളായി പെപ്റ്റൈഡുകൾ ഉത്പാദിപ്പിക്കുന്നു, ഉദാഹരണത്തിന്, മൈക്രോസിൻ, ബാക്ടീരിയോസിനുകൾ എന്നിവ.[8]

പെപ്റ്റൈഡുകൾക്ക് ഫോസ്ഫോറിലേഷൻ, ഹൈഡ്രോക്സൈലേഷൻ, സൾഫോണേഷൻ, പാൽമിറ്റോയ്ലേഷൻ, ഗ്ലൈക്കോസൈലേഷൻ, ഡൈസൾഫൈഡ് രൂപീകരണം തുടങ്ങിയ പോസ്റ്റ്-ട്രാൻസ്ലേഷണൽ പരിഷ്ക്കരണങ്ങൾ ഉണ്ടാകാറുണ്ട്. പൊതുവേ, പെപ്റ്റൈഡുകൾ രേഖീയമാണ്, എന്നിരുന്നാലും ലാരിയറ്റ് ഘടനകൾ നിരീക്ഷിക്കപ്പെട്ടിട്ടുണ്ട്.[9] പ്ലാറ്റിപസ് വിഷത്തിലെ എൽ-അമിനോ ആസിഡുകൾ ഡി-അമിനോ ആസിഡുകൾ ആകുന്നത് പോലുള്ള മാനിപ്പുലേഷനും സംഭവിക്കുന്നുണ്ട്.[10]

നോൺറൈബോസോമൽ പെപ്റ്റൈഡുകൾ റൈബോസോമുകൾക്ക് പകരം എൻസൈമുകളാൽ കൂട്ടിച്ചേർക്കപ്പെടുന്നു. മിക്ക എയറോബിക് ജീവികളുടെയും ആന്റിഓക്‌സിഡന്റ് പ്രതിരോധത്തിന്റെ ഘടകമായ ഗ്ലൂട്ടത്തയോൺ ആണ് ഒരു സാധാരണ നോൺ-റൈബോസോമൽ പെപ്റ്റൈഡ്.[11] മറ്റ് നോൺ-റൈബോസോമൽ പെപ്റ്റൈഡുകൾ ഏകകോശ ജീവികൾ, സസ്യങ്ങൾ, ഫംഗസുകൾ എന്നിവയിൽ സാധാരണമാണ്, അവ നോൺറൈബോസോമൽ പെപ്റ്റൈഡ് സിന്തറ്റേസുകൾ എന്ന് വിളിക്കപ്പെടുന്ന മോഡുലാർ എൻസൈം കോംപ്ലക്സുകളാൽ സമന്വയിപ്പിക്കപ്പെടുന്നു.[12]

ഈ കോംപ്ലക്സുകൾ പലപ്പോഴും സമാനമായ രീതിയിലാണ് നിർമ്മിച്ചിരിക്കുന്നത്, കൂടാതെ അവയ്ക്ക് നിരവധി വ്യത്യസ്ത മൊഡ്യൂളുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കാം.[13] ഈ പെപ്റ്റൈഡുകൾ പലപ്പോഴും സൈക്ലിക് ആണ്, അവയ്ക്ക് വളരെ സങ്കീർണ്ണമായ ചാക്രിക ഘടനകളുണ്ടാകാം, എന്നിരുന്നാലും ലീനിയർ നോൺറൈബോസോമൽ പെപ്റ്റൈഡുകളും സാധാരണമാണ്. ഫാറ്റി ആസിഡുകളും പോളികെറ്റൈഡുകളും നിർമ്മിക്കുന്നതിനുള്ള സംവിധാനവുമായി ഇതിന് അടുത്ത ബന്ധമുള്ളതിനാൽ, ഹൈബ്രിഡ് സംയുക്തങ്ങൾ പലപ്പോഴും കാണപ്പെടുന്നു. ഓക്സസോളുകളുടെയോ തിയാസോളുകളുടെയോ സാന്നിധ്യം പലപ്പോഴും ഈ രീതിയിൽ സംയുക്തം സമന്വയിപ്പിച്ചതായി സൂചിപ്പിക്കുന്നു. [14]

പ്രോട്ടിയോളിസിസ് വഴി ദഹിപ്പിക്കപ്പെടുന്ന മൃഗങ്ങളുടെ പാലിൽ നിന്നോ മാംസത്തിൽ നിന്നോ ആണ് പെപ്റ്റോൺസ് ഉരുത്തിരിഞ്ഞത്.[15] ചെറിയ പെപ്റ്റൈഡുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നതിനു പുറമേ, തത്ഫലമായുണ്ടാകുന്ന പദാർത്ഥത്തിൽ കൊഴുപ്പുകൾ, ലോഹങ്ങൾ, ലവണങ്ങൾ, വിറ്റാമിനുകൾ, മറ്റ് നിരവധി ജൈവ സംയുക്തങ്ങൾ എന്നിവയും കാണുന്നു. പെപ്റ്റോണുകൾ വളരുന്ന ബാക്ടീരിയകൾക്കും ഫംഗസുകൾക്കും പോഷക മാധ്യമമായി ഉപയോഗിക്കുന്നു.[16]

സോഴ്സ് പ്രോട്ടീനെ തിരിച്ചറിയുന്നതിനോ അളക്കുന്നതിനോ ഉപയോഗിക്കുന്ന പ്രോട്ടീനുകളുടെ ശകലങ്ങളാണ് പെപ്റ്റൈഡ് ഫ്രാഗ്മെന്റുകൾ.[17] പലപ്പോഴും ഇവ നിയന്ത്രിത സാമ്പിളിൽ ലബോറട്ടറിയിൽ നടത്തുന്ന എൻസൈമാറ്റിക് ഡീഗ്രേഡേഷന്റെ ഉൽപ്പന്നങ്ങളാണ്, എന്നാൽ ചിലത് പ്രകൃതിദത്തമായി ഉരുത്തിരിഞ്ഞ ഫോറൻസിക് അല്ലെങ്കിൽ പാലിയന്റോളജിക്കൽ സാമ്പിളുകളും ആകാം.[18][19]

കെമിക്കൽ സിന്തസിസ്

തിരുത്തുക
 
എഫ്മോക് -α- അമീൻ - പ്രൊട്ടക്റ്റഡ് അമിനോ ആസിഡ് ഉപയോഗിച്ച് ഒരു റിങ്ക് അമൈഡ് റെസിനിലെ സോളിഡ്-ഫേസ് പെപ്റ്റൈഡ് സിന്തസിസ്

പ്രോട്ടീൻ-പെപ്റ്റൈഡ് ഇടപെടലുകൾ

തിരുത്തുക
 
പ്രോട്ടീൻ (ഓറഞ്ച്), പെപ്റ്റൈഡ് (പച്ച) പ്രതിപ്രവർത്തനത്തിന്റെ ഉദാഹരണം. ഒരു പെപ്റ്റൈഡ്-പ്രോട്ടീൻ ഇന്ററാക്ഷൻ ഡാറ്റാബേസ് ആയ പ്രൊപീഡിയയിൽ നിന്ന് ലഭിച്ചത് [20].

പെപ്റ്റൈഡുകൾക്ക് പ്രോട്ടീനുകളുമായും മറ്റ് സ്ഥൂലതന്മാത്രകളുമായും ഇടപഴകാൻ കഴിയും. സെൽ സിഗ്നലിംഗ്, ഇമ്മ്യൂൺ മോഡുലേറ്റർമാരായി പ്രവർത്തിക്കൽ തുടങ്ങിയ മനുഷ്യ കോശങ്ങളിലെ നിരവധി സുപ്രധാന പ്രവർത്തനങ്ങൾക്ക് അവ ഉത്തരവാദികളാണ്.[21] വാസ്തവത്തിൽ, മനുഷ്യകോശങ്ങളിലെ പ്രോട്ടീൻ-പ്രോട്ടീൻ ഇടപെടലുകളിൽ 15-40% പെപ്റ്റൈഡുകളാൽ മധ്യസ്ഥത വഹിക്കുന്നതായി പഠനങ്ങൾ റിപ്പോർട്ട് ചെയ്തിട്ടുണ്ട്.[22] കൂടാതെ, ഫാർമസ്യൂട്ടിക്കൽ വിപണിയുടെ 10% എങ്കിലും പെപ്റ്റൈഡ് ഉൽപ്പന്നങ്ങളെ അടിസ്ഥാനമാക്കിയുള്ളതാണെന്ന് കണക്കാക്കപ്പെടുന്നു.[21]

പെപ്റ്റൈഡ് കുടുംബങ്ങൾ

തിരുത്തുക

ഈ വിഭാഗത്തിലെ പെപ്റ്റൈഡ് കുടുംബങ്ങൾ സാധാരണയായി ഹോർമോൺ പ്രവർത്തനങ്ങളുള്ള റൈബോസോമൽ പെപ്റ്റൈഡുകളാണ്. ഈ പെപ്റ്റൈഡുകളെല്ലാം കോശങ്ങളാൽ ദൈർഘ്യമേറിയ "പ്രോപെപ്റ്റൈഡുകൾ" അല്ലെങ്കിൽ "പ്രോപ്രോട്ടീനുകൾ" ആയി സമന്വയിപ്പിക്കപ്പെടുകയും കോശങ്ങളിൽ നിന്ന് പുറത്തുകടക്കുന്നതിന് മുമ്പ് വെട്ടിച്ചുരുക്കുകയും ചെയ്യുന്നു. അവ സിഗ്നലിംഗ് പ്രവർത്തനങ്ങൾ നിർവഹിക്കുന്ന രക്തപ്രവാഹത്തിലേക്ക് കടക്കുന്നു.

ആന്റിമൈക്രോബിയൽ പെപ്റ്റൈഡുകൾ

തിരുത്തുക
  • മഗൈനിൻ കുടുംബം
  • സെക്രോപിൻ കുടുംബം
  • കാഥലിസിഡിൻ കുടുംബം
  • ഡിഫൻസിൻ കുടുംബം

ടാക്കിക്കിനിൻ പെപ്റ്റൈഡുകൾ

തിരുത്തുക
  • സബ്സ്റ്റൻസ് പി
  • കാസിനിൻ
  • ന്യൂറോകിനിൻ എ
  • എലെഡോയിസിൻ
  • ന്യൂറോകിനിൻ ബി

വാസോ ആക്റ്റീവ് ഇന്റസ്റ്റിനൽ പെപ്റ്റൈഡുകൾ

തിരുത്തുക
  • വിഐപി (വാസോആക്ടീവ് ഇന്റസ്റ്റിനൽ പെപ്റ്റൈഡ്; PHM27)
  • പിഎസിഎപി(പിറ്റ്യൂറ്ററി അഡിനിലേറ്റ് സൈക്ലേസ് ആക്ടിവേറ്റിങ് പെപ്പ്റ്റൈഡ്)
  • പെപ്റ്റൈഡ് പിഎച്ച്ഐ 27 (പെപ്പ്റ്റൈഡ് ഹിസ്റ്റീഡിൻ ഐസോലൂസയിൻ)
  • ജിഎച്ച്ആർഎച്ച് 1-24 (ഗ്രോത്ത് ഹോർമോൺ റിലീസിങ് ഹോർമോൺ 1-24)
  • ഗ്ലൂക്കഗോൺ
  • സെക്രെറ്റിൻ

പാൻക്രിയാറ്റിക് പോളിപെപ്റ്റൈഡ്-റിലേറ്റഡ് പെപ്റ്റൈഡുകൾ

തിരുത്തുക
  • എൻപിവൈ (ന്യൂറോപെപ്റ്റൈഡ് വൈ)
  • പിവൈവൈ (പെപ്റ്റൈഡ് വൈവൈ)
  • എപിപി (ഏവിയൻ പാൻക്രിയാറ്റിക് പോളിപെപ്റ്റൈഡ്)
  • പിപിവൈ (പാൻക്രിയാറ്റിക് പോളിപെപ്റ്റൈഡ്)

ഓപിയോയിഡ് പെപ്റ്റൈഡുകൾ

തിരുത്തുക
  • പ്രോഓപിയോമെലനൊകോർട്ടിൻ (POMC) പെപ്റ്റൈഡുകൾ
  • എൻകെഫാലിൻ പെന്റപെപ്റ്റൈഡുകൾ
  • പ്രൊഡൈനോർഫിൻ പെപ്റ്റൈഡുകൾ

കാൽസിറ്റോണിൻ പെപ്റ്റൈഡുകൾ

തിരുത്തുക

സെൽഫ് അസംബ്ലിങ് പെപ്റ്റൈഡുകൾ

തിരുത്തുക

മറ്റ് പെപ്റ്റൈഡുകൾ

തിരുത്തുക
  • ബി-ടൈപ്പ് നാട്രിയൂററ്റിക് പെപ്റ്റൈഡ് (ബിഎൻപി) - മയോകാർഡിയത്തിൽ ഉൽപ്പാദിപ്പിക്കുന്നതും മെഡിക്കൽ രോഗനിർണയത്തിന് ഉപയോഗപ്രദവുമാണ്
  • ലാക്ടോട്രൈപെപ്റ്റൈഡുകൾ-തെളിവുകൾ സമ്മിശ്രമാണെങ്കിലും ലാക്ടോട്രൈപെപ്റ്റൈഡുകൾ രക്തസമ്മർദ്ദം കുറയ്ക്കും.[31][32][33][34]
  • ഹെമറ്റോപോയിസിസിലെ പരമ്പരാഗത ചൈനീസ് ഔഷധമായ കോള കോറി അസിനിയിൽ നിന്നുള്ള പെപ്റ്റിഡിക് ഘടകങ്ങൾ.[35]

സാങ്കേതിക പദാവലി

തിരുത്തുക

നീളം

തിരുത്തുക

പെപ്റ്റൈഡുകളുടെ നീളവുമായി മായി ബന്ധപ്പെട്ട നിരവധി പദങ്ങൾക്ക് കർശനമായ നിർവചനങ്ങൾ ഇല്ല, കൂടാതെ അവയുടെ ഉപയോഗത്തിൽ പലപ്പോഴും ഓവർലാപ്പ് ഉണ്ട്:

  • അമൈഡ് ബോണ്ടുകളാൽ ഒരുമിച്ച് ചേരുന്ന, പല അമിനോ ആസിഡുകളുടെ (ഏതെങ്കിലും നീളം) ഒരൊറ്റ രേഖീയ ശൃംഖലയാണ് പോളിപെപ്റ്റൈഡ്.
  • ഒരു പ്രോട്ടീനിൽ ഒന്നോ അതിലധികമോ പോളിപെപ്റ്റൈഡുകൾ (ഏകദേശം 50 അമിനോ ആസിഡുകൾ നീളം) അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു.
  • ഒലിഗോപെപ്റ്റൈഡിൽ ഏതാനും അമിനോ ആസിഡുകൾ (രണ്ടിനും ഇരുപതിനും ഇടയിൽ) മാത്രമേ അടങ്ങിയിട്ടുള്ളൂ.

അമിനോ ആസിഡുകളുടെ എണ്ണം

തിരുത്തുക

പെപ്റ്റൈഡുകളും പ്രോട്ടീനുകളും അവയുടെ ശൃംഖലയിലെ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ എണ്ണം കൊണ്ടാണ് പലപ്പോഴും വിവരിക്കുന്നത്, ഉദാഹരണത്തിന് 158 അമിനോ ആസിഡുകളുള്ള ഒരു പ്രോട്ടീനിനെ "158 അമിനോ ആസിഡ്-ലോങ് പ്രോട്ടീൻ" എന്ന് വിശേഷിപ്പിക്കാം. ഐയുപിഎസി സംഖ്യാ ഗുണിത പ്രിഫിക്‌സുകൾ ഉപയോഗിച്ചാണ് പ്രത്യേക ചെറിയ ദൈർഘ്യമുള്ള പെപ്റ്റൈഡുകൾക്ക് പേര് നൽകിയിരിക്കുന്നത്:

  • മോണോപെപ്റ്റൈഡിന് ഒരു അമിനോ ആസിഡ് മാത്രമാണ് ഉള്ളത്.
  • ഒരു ഡൈപെപ്റ്റൈഡിന് രണ്ട് അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉണ്ട്.
  • ഒരു ട്രൈപെപ്റ്റൈഡിന് മൂന്ന് അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉണ്ട്.
  • ഒരു ടെട്രാപെപ്റ്റൈഡിന് നാല് അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉണ്ട്.
  • ഒരു പെന്റപെപ്റ്റൈഡിന് അഞ്ച് അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉണ്ട്. (ഉദാ, എൻകെഫാലിൻ).
  • ഒരു ഹെക്സാപെപ്റ്റൈഡിന് ആറ് അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉണ്ട്. (ഉദാ, ആൻജിയോടെൻസിൻ IV).
  • ഒരു ഹെപ്റ്റാപെപ്റ്റൈഡിന് ഏഴ് അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉണ്ട്. (ഉദാ, സ്പിനോർഫിൻ).
  • ഒരു ഒക്ടാപെപ്റ്റൈഡിന് എട്ട് അമിനോ ആസിഡുകളുണ്ട് (ഉദാ, ആൻജിയോടെൻസിൻ II).
  • ഒരു നോനപെപ്‌റ്റൈഡിന് ഒമ്പത് അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉണ്ട് (ഉദാ, ഓക്സിടോസിൻ).
  • ഒരു ഡെകാപെപ്റ്റൈഡിന് പത്ത് അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉണ്ട് (ഉദാ, ഗോണഡോട്രോപിൻ-റിലീസിംഗ് ഹോർമോൺ, ആൻജിയോടെൻസിൻ I).
  • ഒരു അൺഡെകാപെപ്റ്റൈഡിൽ പതിനൊന്ന് അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉണ്ട് (ഉദാ , സബ്സ്റ്റൻസ് പി).

ഒരു വലിയ പോളിപെപ്റ്റൈഡിലെ (ഉദാ, ആർജിഡി മോട്ടിഫ്) ഒരു കൂട്ടം അവശിഷ്ടങ്ങളെ വിവരിക്കാനും ഇതേ വാക്കുകൾ ഉപയോഗിക്കുന്നു.

പ്രവർത്തനം

തിരുത്തുക
  • ന്യൂറൽ ടിഷ്യുവുമായി ബന്ധപ്പെട്ട സജീവ പെപ്റ്റൈഡാണ് ന്യൂറോപെപ്റ്റൈഡ്.
  • ലിപിഡുമായി ബന്ധിപ്പിച്ചിട്ടുള്ള ഒരു പെപ്റ്റൈഡാണ് ലിപ്പോപെപ്റ്റൈഡ് എന്നത്, പെപ്‌ഡൂസിനുകൾ ജിപിസിആറുകളുമായി ഇടപഴകുന്ന ലിപ്പോപെപ്റ്റൈഡുകളാണ്.
  • ഒരു ഹോർമോണായി പ്രവർത്തിക്കുന്ന ഒരു പെപ്റ്റൈഡാണ് പെപ്റ്റൈഡ് ഹോർമോൺ.
  • പ്രോട്ടീനുകളുടെ ജലവിശ്ലേഷണം വഴി ഉത്പാദിപ്പിക്കുന്ന പെപ്റ്റൈഡുകളുടെ മിശ്രിതമാണ് പ്രോട്ടിയോസ്. ഈ പദം കുറച്ച് പുരാതനമാണ്.
  • ശരീരത്തിലോ തലച്ചോറിലോ ഉള്ള പെപ്റ്റൈഡ് സിസ്റ്റങ്ങളെ നേരിട്ട് മോഡുലേറ്റ് ചെയ്യാൻ പ്രവർത്തിക്കുന്ന ഒരു രാസവസ്തുവാണ് പെപ്റ്റിഡെർജിക് ഏജന്റ്. ന്യൂറോപെപ്റ്റൈഡർജിക്‌സ് ആയ ഒപിയോഡർജിക്‌സ് ഇതിന് ഒരു ഉദാഹരണമാണ്.
  • സെൽ മെംബ്രണിലേക്ക് തുളച്ചുകയറാൻ കഴിയുന്ന ഒരു പെപ്റ്റൈഡാണ് സെൽ-പെനെട്രേറ്റിംഗ് പെപ്റ്റൈഡ്.

ഇതും കാണുക

തിരുത്തുക

അവലംബം

തിരുത്തുക
  1. ↑ Hamley, I. W. (September 2020). introduction to Peptide Science. Wiley. ISBN 978-1-119-69817-3.
  2. ↑ Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2005). Principles of Biochemistry (4th ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
  3. ↑ 3.0 3.1 Saladin, K (13 January 2011). Anatomy & physiology: the unity of form and function (6th ed.). McGraw-Hill. p. 67. ISBN 9780073378251.
  4. ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). Online corrected version:  (2006–) "proteins"..
  5. ↑ "What are peptides". Zealand Pharma A/S. Archived from the original on 2019-04-29.
  6. ↑ Ardejani, Maziar S.; Orner, Brendan P. (2013-05-03). "Obey the Peptide Assembly Rules". Science. 340 (6132): 561–562. Bibcode:2013Sci...340..561A. doi:10.1126/science.1237708. ISSN 0036-8075. PMID 23641105.
  7. ↑ Abba J. Kastin, ed. (2013). Handbook of Biologically Active Peptides (2nd ed.). ISBN 978-0-12-385095-9.
  8. ↑ "Microcins, gene-encoded antibacterial peptides from enterobacteria". Natural Product Reports. 24 (4): 708–34. August 2007. doi:10.1039/b516237h. PMID 17653356.
  9. ↑ "Conformational analysis of bacitracin A, a naturally occurring lariat". Biopolymers. 31 (6): 605–12. May 1991. doi:10.1002/bip.360310604. PMID 1932561.
  10. ↑ "D-Amino acid residue in the C-type natriuretic peptide from the venom of the mammal, Ornithorhynchus anatinus, the Australian platypus". FEBS Letters. 524 (1–3): 172–6. July 2002. doi:10.1016/S0014-5793(02)03050-8. PMID 12135762.
  11. ↑ Meister A, Anderson ME; Anderson (1983). "Glutathione". Annual Review of Biochemistry. 52 (1): 711–60. doi:10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID 6137189.
  12. ↑ Hahn M, Stachelhaus T; Stachelhaus (November 2004). "Selective interaction between nonribosomal peptide synthetases is facilitated by short communication-mediating domains". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (44): 15585–90. Bibcode:2004PNAS..10115585H. doi:10.1073/pnas.0404932101. PMC 524835. PMID 15498872.
  13. ↑ Finking R, Marahiel MA; Marahiel (2004). "Biosynthesis of nonribosomal peptides1". Annual Review of Microbiology. 58 (1): 453–88. doi:10.1146/annurev.micro.58.030603.123615. PMID 15487945.
  14. ↑ Du L, Shen B; Shen (March 2001). "Biosynthesis of hybrid peptide-polyketide natural products". Current Opinion in Drug Discovery & Development. 4 (2): 215–28. PMID 11378961.
  15. ↑ "UsvPeptides- USVPeptides is a leading pharmaceutical company in India". USVPeptides.
  16. ↑ Payne, J. W.; Rose, Anthony H.; Tempest, D. W. (27 September 1974). "Peptides and micro-organisms". Advances in Microbial Physiology, Volume 13. Advances in Microbial Physiology. Vol. 13. Oxford, England: Elsevier Science. pp. 55–160. doi:10.1016/S0065-2911(08)60038-7. ISBN 9780080579719. OCLC 1049559483. PMID 775944.
  17. ↑ "ProMEX: a mass spectral reference database for proteins and protein phosphorylation sites". BMC Bioinformatics. 8 (1): 216. 2007. doi:10.1186/1471-2105-8-216. PMC 1920535. PMID 17587460.{{cite journal}}: CS1 maint: unflagged free DOI (link)
  18. ↑ Webster J, Oxley D; Oxley (2005). Peptide mass fingerprinting: protein identification using MALDI-TOF mass spectrometry. Methods in Molecular Biology. Vol. 310. pp. 227–40. doi:10.1007/978-1-59259-948-6_16. ISBN 978-1-58829-399-2. PMID 16350956.
  19. ↑ Marquet P, Lachâtre G; Lachâtre (October 1999). "Liquid chromatography-mass spectrometry: potential in forensic and clinical toxicology". Journal of Chromatography B. 733 (1–2): 93–118. doi:10.1016/S0378-4347(99)00147-4. PMID 10572976.
  20. ↑ "Propedia v2.3 - Peptide-Protein Interactions Database". bioinfo.dcc.ufmg.br. Retrieved 2023-03-28.
  21. ↑ 21.0 21.1 Martins, Pedro M.; Santos, Lucianna H.; Mariano, Diego; Queiroz, Felippe C.; Bastos, Luana L.; Gomes, Isabela de S.; Fischer, Pedro H. C.; Rocha, Rafael E. O.; Silveira, Sabrina A. (December 2021). "Propedia: a database for protein–peptide identification based on a hybrid clustering algorithm". BMC Bioinformatics (in ഇംഗ്ലീഷ്). 22 (1): 1. doi:10.1186/s12859-020-03881-z. ISSN 1471-2105. PMC 7776311. PMID 33388027.{{cite journal}}: CS1 maint: unflagged free DOI (link)
  22. ↑ Neduva, Victor; Linding, Rune; Su-Angrand, Isabelle; Stark, Alexander; Masi, Federico de; Gibson, Toby J; Lewis, Joe; Serrano, Luis; Russell, Robert B (2005-11-15). Matthews, Rowena (ed.). "Systematic Discovery of New Recognition Peptides Mediating Protein Interaction Networks". PLoS Biology (in ഇംഗ്ലീഷ്). 3 (12): e405. doi:10.1371/journal.pbio.0030405. ISSN 1545-7885. PMC 1283537. PMID 16279839.{{cite journal}}: CS1 maint: unflagged free DOI (link)
  23. ↑ Tao, Kai; Makam, Pandeeswar; Aizen, Ruth; Gazit, Ehud (17 Nov 2017). "Self-assembling peptide semiconductors". Science. 358 (6365): eaam9756. doi:10.1126/science.aam9756. PMC 5712217. PMID 29146781.
  24. ↑ Tao, Kai; Levin, Aviad; Adler-Abramovich, Lihi; Gazit, Ehud (26 Apr 2016). "Fmoc-modified amino acids and short peptides: simple bio-inspired building blocks for the fabrication of functional materials". Chem. Soc. Rev. 45 (14): 3935–3953. doi:10.1039/C5CS00889A. PMID 27115033.
  25. ↑ Tao, Kai; Wang, Jiqian; Zhou, Peng; Wang, Chengdong; Xu, Hai; Zhao, Xiubo; Lu, Jian R. (February 10, 2011). "Self-Assembly of Short Aβ(16−22) Peptides: Effect of Terminal Capping and the Role of Electrostatic Interaction". Langmuir. 27 (6): 2723–2730. doi:10.1021/la1034273. PMID 21309606.
  26. ↑ Ian Hamley (2011). "Self-Assembly of Amphiphilic Peptides" (PDF). Soft Matter. 7 (9): 4122–4138. Bibcode:2011SMat....7.4122H. doi:10.1039/C0SM01218A.
  27. ↑ Kai Tao, Guy Jacoby, Luba Burlaka, Roy Beck, Ehud Gazit (July 26, 2016). "Design of Controllable Bio-Inspired Chiroptic Self-Assemblies". Biomacromolecules. 17 (9): 2937–2945. doi:10.1021/acs.biomac.6b00752. PMID 27461453.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  28. ↑ Kai Tao, Aviad Levin, Guy Jacoby, Roy Beck, Ehud Gazit (23 August 2016). "Entropic Phase Transitions with Stable Twisted Intermediates of Bio‐Inspired Self‐Assembly". Chem. Eur. J. 22 (43): 15237–15241. doi:10.1002/chem.201603882. PMID 27550381.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  29. ↑ Donghui Jia, Kai Tao, Jiqian Wang, Chengdong Wang, Xiubo Zhao, Mohammed Yaseen, Hai Xu, Guohe Que, John R. P. Webster, Jian R. Lu (June 16, 2011). "Dynamic Adsorption and Structure of Interfacial Bilayers Adsorbed from Lipopeptide Surfactants at the Hydrophilic Silicon/Water Interface: Effect of the Headgroup Length". Langmuir. 27 (14): 8798–8809. doi:10.1021/la105129m. PMID 21675796.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  30. ↑ Heitz, Marc; Javor, Sacha; Darbre, Tamis; Reymond, Jean-Louis (2019-08-21). "Stereoselective pH Responsive Peptide Dendrimers for siRNA Transfection". Bioconjugate Chemistry (in ഇംഗ്ലീഷ്). 30 (8): 2165–2182. doi:10.1021/acs.bioconjchem.9b00403. ISSN 1043-1802. PMID 31398014.
  31. ↑ Boelsma E, Kloek J; Kloek (March 2009). "Lactotripeptides and antihypertensive effects: a critical review". The British Journal of Nutrition. 101 (6): 776–86. doi:10.1017/S0007114508137722. PMID 19061526.
  32. ↑ "Effect of milk tripeptides on blood pressure: a meta-analysis of randomized controlled trials". Nutrition. 24 (10): 933–40. October 2008. doi:10.1016/j.nut.2008.04.004. PMID 18562172.
  33. ↑ Pripp AH (2008). "Effect of peptides derived from food proteins on blood pressure: a meta-analysis of randomized controlled trials". Food & Nutrition Research. 52: 10.3402/fnr.v52i0.1641. doi:10.3402/fnr.v52i0.1641. PMC 2596738. PMID 19109662.
  34. ↑ "Lactotripeptides show no effect on human blood pressure: results from a double-blind randomized controlled trial". Hypertension. 51 (2): 399–405. February 2008. doi:10.1161/HYPERTENSIONAHA.107.098988. PMID 18086944.
  35. ↑ Wu, Hongzhong; Ren, Chunyan; Yang, Fang; Qin, Yufeng; Zhang, Yuanxing; Liu, Jianwen (April 2016). "Extraction and identification of collagen-derived peptides with hematopoietic activity from Colla Corii Asini". Journal of Ethnopharmacology. 182: 129–136. doi:10.1016/j.jep.2016.02.019. PMID 26911525.
"https://ml.wikipedia.org/w/index.php?title=പെപ്റ്റൈഡ്&oldid=4024449" എന്ന താളിൽനിന്ന് ശേഖരിച്ചത്