കൊളാജൻ
വെള്ളത്തിൽ ലയിക്കാത്ത തന്തു രൂപത്തിലുള്ള ഒരിനം പ്രോട്ടീനാണ് കൊളാജൻ (Collagen). മിക്ക ബഹു കോശ ജീവികളിലും കോശങ്ങളെയും കലകളെയും ബന്ധിപ്പിക്കുന്ന പദാർത്ഥം[1],[2]സസ്തനികളുടെ ശരീരത്തിൽ ഏറ്റവും അധികം ( ~25%) ഉള്ള പ്രോട്ടീനാണിത്. ചർമം, അസ്ഥി, പല്ല്, രക്തക്കുഴലുകൾ,ദശാനാരുകൾ(tendons), തരുണാസ്ഥികൾ (cartillage) എന്നിവയിലെ മുഖ്യഘടകം കൊളാജൻ നാരുകൾ (ഫൈബർ) ആണ്. കൊളാജൻ നാരുകളുടെ ഉറപ്പും ദൃഢതയുമാണ് യോജകകലകളുടെ (connective tissue)സവിശേഷ ഭൗതികഗുണങ്ങൾക്ക് അടിസ്ഥാനം. നാരുകൾക്കിടക്കുള്ള അസംഖ്യം കുരുക്കുകൾ മൂലമാണ് കൊളാജൻ വെള്ളത്തിൽ ലയിക്കാത്തത്.
ഘടന
തിരുത്തുകട്രോപോകൊളാജൻ
തിരുത്തുക
കൊളാജൻറെ അടിസ്ഥാന ഘടകമാണ് ട്രോപോകൊളാജൻ. മൂന്നു പ്രോട്ടീൻ നാരുകൾ പരസ്പരം മുറുകെ പിരിച്ചും കൂട്ടിക്കെട്ടിയും ഉണ്ടാക്കിയെടുത്ത ഉറപ്പുള്ള ദണ്ഡു പോലാണ് ട്രോപോകൊളാജൻറെ ഘടന[3]. ഈ ഘടനക്ക് ട്രിപ്പിൾ ഹെലിക്സ് എന്നു പറയുന്നു. കുരുക്കുകളുടെ എണ്ണം കൂടുന്നത് , ജീവികൾക്ക് മൂപ്പെത്തും തോറുമാണ്. ഓരോ നാരിലും ഏതാണ്ട് ആയിരം അമിനോ ആസിഡുകൾ കണ്ണിചേർത്തിരിക്കുന്നു . ഈ മൂന്ന് ഇഴകൾക്കും സമനീളമാണെങ്കിലും അവയുടെ രാസഘടനയിൽ വ്യത്യാസങ്ങളുണ്ടാകാം. 300 നാനോമീറ്റർ നീളവും 1.5 നാനോമീറ്റർ വ്യാസവും ഉള്ള ട്രോപോകൊളാജൻ തന്മാത്രകൾ നീളത്തിൽ ഒരേ നിരപ്പല്ലാതെ അടുക്കിവെക്കുന്പോൾ ഏതാണ്ട് ഒരു മൈക്രോമീറ്റർ നീളമുള്ള ഫൈബ്രിലുകൾ രൂപപ്പെടുന്നു. ഇത്തരം അനേകം ഫൈബ്രിലുകൾ ഒന്നിച്ചുചേർന്നാണ് കൊളാജൻ ഫൈബർ രൂപപ്പെടുന്നതെന്നതെന്ന് പരീക്ഷണങ്ങളിലൂടെ തെളിയിച്ചത് ജി.എൻ. രാമചന്ദ്രൻ, ഗോപിനാഥ് കർത്താ എന്നീ ഇന്ത്യൻ ശാസ്ത്രജ്ഞരാണ്[3].[4],[5]
.png)
രാസഘടന- അമിനോ ആസിഡുകൾ
തിരുത്തുകകൊളാജൻ തന്മാത്രയിൽ ഗ്ലൈസീൻ എന്ന അമിനോ ആസിഡിൻറെ അളവ് ഏതാണ്ട് മുപ്പത്തിയഞ്ചു ശതമാനം വരും. ട്രോപോ കൊളാജൻ ചെയിനിൽ ഓരോ മൂന്നാമത്തെ കണ്ണിയും ഗ്ലൈസീൻ ആണ്. പൊതുവെ മറ്റു പ്രോട്ടീനുകളിൽ ഗ്ലൈസിൻ വളരെ ചെറിയ അളവിലേ (5% ) കാണപ്പെടാറുള്ളു. ഗ്ലൈസീൻ ഏറ്റവും ലളിതമായ അമിനോആസിഡ് ആണ്. അതേവിധം അത്യപൂർവമായ ഹൈഡ്രോക്സി ലൈസിൻ, ഹൈഡ്രോക്സി പ്രോളീൻ എന്നീ അമിനോആസിഡുകളും ഗണ്യമായ തോതിൽ കൊളാജനിൽ കാണപ്പെടുന്നു. പ്രോട്ടീൻ ചെയിൻ രൂപപ്പെട്ട ശേഷമാണ് ചില ലൈസിൻ പ്രോളീൻ കണ്ണികൾ ഹൈഡ്രോക്സിലേറ്റ് ചെയ്യപ്പെടുന്നത്. കൊളാജനിൽ ഏറ്റവുമധികം ആവർത്തിക്കപ്പെടുന്നത് -[പ്രോളീൻ-ഹൈഡ്രോക്സീപ്രോളീൻ- ഗ്ലൈസീൻ- ]- എന്ന ത്രിത്വമാണ്[6].
സ്ഥിരതയും ഉറപ്പും-
തിരുത്തുകട്രോപോകൊളാജൻ ഫൈബ്രിലുകൾക്കുള്ളിലും അവ തമ്മിലുമുള്ള കൂട്ടിക്കെട്ടലുകളാണ് കൊളാജന് ഉറപ്പും സ്ഥിരതയും നൽകുന്നത്.[7] അസ്ഥിയിലും ചർമത്തിലുമുള്ള കൊളാജനുകളിൽ കൂട്ടിക്കെട്ടലുകളുടെ എണ്ണത്തിലും രാസസ്വഭാവത്തിലും വ്യത്യാസങ്ങൾ ഉണ്ട്. പ്രോട്ടീൻ ചെയിനുകളുടെ രാസഘടന അതീവ ലളിതമാണെങ്കിലും അവയുടെ ദ്വിമാന-ത്രിമാന ഘടനകൾക്ക് സങ്കീർണതയേറും. ട്രോപോകൊളാജനിലെ മൂന്നു പ്രോട്ടീൻ ചെയിനുകൾ ഓരോന്നും ഇടംപിരി ഹെലിക്സുകളാണ്. എന്നാൽ അവ മൂന്നും കൂടി മുറുകെ പിരിച്ചു വെച്ചിരിക്കുന്നത് വലംപിരി ഹെലിക്സായിട്ടാണ്[7]. ഈ ഘടനയെ coiled coil എന്നാണ് വിശേഷിപ്പിക്കുന്നത്. ഓരോ പിരിയിലും 3.3 അമിനോആസിഡ് കണ്ണികളാണുള്ളത്. മൂന്നു കണ്ണികൾക്ക് ഒരു ഹെഡ്രജൻ ബോണ്ട് എന്ന കണക്കിൽ ചെയിനുകൾ പരസ്പരം കൂട്ടിക്കെട്ടിയിരിക്കുന്നു. ഇതിനു പുറമെ ഹൈഡ്രോക്സി പ്രോളീൻ ചെയിനുകൾക്കിടയിൽ ജലതന്മാത്രയിലൂടെ ബന്ധനങ്ങൾ (വാട്ടർ ബോണ്ട്) രൂപപ്പെടുത്തുന്നു.[8] ഇവയൊക്കെയാണ് കൊളാജൻ തന്മാത്രയുടെ ഉറപ്പിനും സ്ഥിരതക്കും മൂലകാരണം[9][10].
കൊളാജൻ ഫൈബ്രിലുകളുടെ ഉറപ്പ്, ദൃഢത, ഭാരം താങ്ങാനുള്ള അവയുടെ ശേഷി, ഇലാസ്തികത എന്നിവയൊക്കെ ഗഹനമായ പഠനങ്ങൾക്ക് വിധേയമായിട്ടുണ്ട്.[11]
വിഘടനം
തിരുത്തുകസുദൃഢമായ ഘടനയുള്ള കൊളാജനെ വിഘടിപ്പിക്കാൻ സാധാരണ പ്രോട്ടിയേസുകൾക്ക് സാധ്യമല്ല. എന്നാൽ പ്രത്യേക സാഹചര്യങ്ങളിൽ കൊളാജൻ ചെയിനുകൾ വിഘടിപ്പിക്കപ്പെടുകയും ചെറിയ കഷണങ്ങളായി മുറിക്കപ്പെടുകയും ചെയ്യുന്നു.
കൊളാജനേസ് എൻസൈമുകൾ
തിരുത്തുകകൊളാജനെ വിഘടിപ്പിക്കുന്ന എൻസൈമുകൾക്കുള്ള പൊതുവായ പേരാണ് കൊളാജനേസ്. വൈബ്രിയോ, ക്ലോസ്ട്രീഡിയം എന്നീ ഇനങ്ങളിൽ പെട്ട ബാക്റ്റീരിയയിൽ ഇത്തരം എൻസൈമുകൾ കാണപ്പെടുന്നു. മനുഷ്യചർമത്തില വ്രണങ്ങളിൽ അണുബാധ മൂലമുണ്ടാകുന്ന ഗാങ്ഗ്രീനു കാരണമാവുന്നത് ഈ ബാക്റ്റീരിയയാണ്[12]. അതേ സമയം പരിക്കേറ്റ ചർമകോശങ്ങളെ നീക്കം ചെയ്യാനും കൊളാജനേസ് എൻസൈം ആവശ്യമാണ്[13].
ജെലാറ്റിൻ
തിരുത്തുകഅമ്ലമോ ക്ഷാരമോ ചേർന്ന വെള്ളത്തിൽ ചർമം, അസ്ഥി എന്നിവ തിളപ്പിക്കുന്പോൾ കൊളാജൻ ചെയിനുകൾ ഹെലിക്കൽ ഘടന നഷ്ടപ്പെട്ട് വിഘടിക്കുകയും ചെറിയ കഷണങ്ങളായിത്തീരുകയും ചെയ്യുന്നു. ഇതാണ് ജെലാറ്റിൻ. ഇങ്ങനെ ഹൈഡ്രോളൈസ് ചെയ്തു കിട്ടിയ ജെലാറ്റിൻ കഷണങ്ങളെ കൂട്ടിച്ചേർത്ത് വീണ്ടും കൊളാജൻ രൂപത്തിലാക്കാനാവില്ല. എന്നാൽ പേരു സൂചിപ്പിക്കുന്പോലെ ജെലാറ്റിൻ ലായനികൾ തണുപ്പിക്കുന്പോൾ ജെൽ പരുവത്തിലാകുന്നു. ഭക്ഷ്യയോഗ്യമായ പ്രോട്ടീനാണ് ജെലാറ്റിൻ. ഭക്ഷ്യ-ഔഷധ മേഖലകളിൽ ഏറെ ഉപയോഗിക്കപ്പെടുന്നു[14].
കൊളാജൻ: പലവിധം
തിരുത്തുക
ഭൗതിക രാസ ഗുണങ്ങളനുസരിച്ച് ഇരുപത്തിയെട്ടിൽ പരം കൊളാജൻ വകഭേദങ്ങൾ (കൊളാജൻI മുതൽ XXVIIIവരെ) കണ്ടെത്തിയിട്ടുണ്ട്[15]. ഇവയിൽ കൊളാജൻ I ആണ് ചർമം, അസ്ഥി, ടെൻഡൺ,ലിഗമെൻറ് എന്നിവയിൽ സർവസാധാരണമായി കണ്ടുവരുന്നത്.
അവലംബം
തിരുത്തുക- ↑ Ramachandran, G.N., ed. (1967). Treatise on Collagen. London: Academic Press.
- ↑ Fleischmajer, Raul; Olsen, Bjorn R; Kuhn, Klaus (1985). Biology, Chemistry and Pathology of Collagen. New York Academy of Sciences,. ISBN 978-0897663168.
{{cite book}}: CS1 maint: extra punctuation (link) - ↑ 3.0 3.1 Ramachandran, G.N; Kartha, Gopinath (1955-09-24). "Structure of Collagen". Nature 176 pages 593-95. doi:10.1038/176593a0.
- ↑ Ramachandran, G.N.; Kartha, Gopinath (1954-08-07). "Structure of Collagen". Nature 174, pages269–270.
- ↑ Subramaniam, Easwara (2001-06-01). "G.N. Ramachandran". Nature Structural & Molecular Biology. Nature.com. Retrieved 2022-03-28.
- ↑ Ramshaw, John AM; Shah, Naina K; Brodsky, Barbara (1998-02-10). "Gly-X-Y tripeptide frequencies in collagen: a context for host-guest triple-helical peptides". Journal of Structural Biology.122:pp 86–91. doi:10.1006/jsbi.1998.3977. PMID 9724608.
- ↑ 7.0 7.1 Shoulders, Matthew D.; Raines, Ronald T (2009-07-07). "Collagen Structure and Stability". annualreviews.org. doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833. Retrieved 2022-03-28.[പ്രവർത്തിക്കാത്ത കണ്ണി]
- ↑ Ramachandran, G.N; Chandrasekharan, R. (1968-11-01). "Interchain hydrogen bonds via bound water molecules in the collagen triple helix†". Biopolymers 6(11) pp649-1658. doi:10.1002/bip.1968.360061109. Retrieved 2022-04-03.
- ↑ Ramachandran, G.N.; Reddy, eds. (2014). Biochemistry of Collagen. US: Springer Science+ Business Media LLC. ISBN 9781475746020.
- ↑ Bhattacharya, Arnab; Bansal, Manju (2006-03-06). "Collagen Structure: The Madras Triple Helix and the Current Scenario". International Union of Biochemistry and Molecular Biology: Life, 57 (3). pp. 161-72.
- ↑ Buehler, Markus J. (2006-08-15). "Nature designs tough collagen: Explaining the nanostructure of collagen fibrils". Proceedings of the National Academyof Sciences, 103 (33) 12285-12290. doi:10.1073/pnas.0603216103. Archived from the original on 2022-08-28. Retrieved 2022-04-07.
- ↑ Duarte, Ana Sofia; Antonio Correia & Ana Cristina Esteves, Antonio; Esteves, Ana Cristina (2014-04-22). "Bacterial collagenases- A Review 42:1, 106-126". Critical Reviews in Microbiology. doi:10.3109/1040841X.2014.904270.
- ↑ Hatz, R.A; N. C. S. von Jan & F.-W. Schildberg, N. C. S.; F.-W. Schildberg, F.-W. (1995). Mechanisms of Action of Collagenase in Wound Repair in Wound Healing and Skin Physiology : Altmeyer, P., Hoffmann, K., el Gammal, S., Hutchinson, J. (eds). BerlIn Heidelberg: 1995. doi:10.1007/978-3-642-77882-7_20. ISBN 978-3-540-56124-8.
- ↑ Liu, Dasong; Nikoo, Mehdi; Boran, Gokhan; Zhou, Peng; Regenstein, Joe M. (2015-03-23). "Collagen and Gelatin". Annual Reviews of Food Science and Technology Vol. 6, pp527-557. doi:10.1146/annurev-food-031414-111800.
- ↑ Gelsea, Kolja; Po¨schlb, Ernst; Aigner, Thomas (2003-08-23). "Collagens—structure, function, and biosynthesis" (PDF). www.sciencedirect.com. Elsevier. Retrieved 2022-03-28.